Triosephosphatisomerase

Triosephosphatisomerase
Bändermodell nach PDB 2jk2
Vorhandene Strukturdaten: 1HTI, 1wyi, 2jk2, 2vom
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	248 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Isoformen	2
Bezeichner
Gen-Name	TPI1
Externe IDs	GeneCards: TPI1 OMIM: 109450 UniProt P60174 MGI: 98797 CAS-Nummer: 9023-78-3
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.3.1.1, Isomerase
Substrat	Dihydroxyacetonphosphat (=Glyceronphosphat)
Produkte	D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	CLU_024251_2_0
Übergeordnetes Taxon	Chordatiere
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	7167	21991
Ensembl	ENSG00000111669	ENSMUSG00000023456
UniProt	P60174	P17751
Refseq (mRNA)	NM_000365	NM_009415
Refseq (Protein)	NP_000356	NP_033441
Genlocus	Chr 12: 6.87 – 6.87 Mb	Chr 6: 124.81 – 124.81 Mb
PubMed-Suche	7167	21991

Die Triosephosphatisomerase (TIM, TPI) ist das Enzym, das Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) umwandelt. Dies ist ein Teilschritt der Glycolyse. TPI ist damit unverzichtbar für alle Lebewesen, die Glucose oder Fructose nur mittels Glycolyse verwerten können.

Im Menschen kodiert ein Gen (TPI1) auf Chromosom 12, Locus 12p13 das funktionelle Protein, mindestens drei Pseudogene sind bekannt. Mutationen am Gen können Triosephosphat-Isomerase-Defizienz verursachen.

Ein potenter Inhibitor ist 2-Phosphoglycolat, das in Pflanzen im Zuge der Photorespiration abgebaut wird.^[1]

1. ↑ Anderson, LE. (1971): Chloroplast and cytoplasmic enzymes. II. Pea leaf triose phosphate isomerases. In: Biochim Biophys Acta. 235(1); 237–244; PMID 5089710; doi:10.1016/0005-2744(71)90051-9.